Определение билирубина и аланиновой трансаминазы

Определение билирубина и аланиновой трансаминазы

Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях. Экзогенный и эндогенный пул аминокислот

Фонд свободных аминокислот организма составляет примерно 35 г. Содержание свободных аминокислот в крови в среднем равно 35-65 мг/дл. Большая часть аминокислот входит в состав белков, количество которых в организме взрослого человека нормального телосложения составляет примерно 15 кг.

Источники свободных аминокислот в клетках — белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Многие клетки, за исключением высокоспециализированных (например, эритроцитов), используют аминокислоты для синтеза белков, а также большого количества других веществ: фосфолипидов мембран, гема, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, биогенных аминов (катехоламинов, гистамина) и других соединений.

Какой-либо специальной формы депонирования аминокислот, подобно глюкозе или жирных кислот, не существует. Поэтому резервом аминокислот могут служить все функциональные и структурные белки тканей, но преимущественно белки мышц, поскольку их больше, чем всех остальных.

В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

Общие пути катаболизма аминокислот в тканях.

Общие пути превращения аминокислот включает реакции дезаминирования, трансаминирования и декарбоксилирования.

Трансаминирование, химизм. Трансаминазы, их специфичность. Роль витамина В6 в трансаминировании. Биологическая роль реакций транс- аминирования.

Трансаминирование есть подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы от аминокислоты на альфа-кетокислоту без промежуточного образования аммиака.

Реакция трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех жиых организмо. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов, аминотрансферазы или трансаминазы.

Аминотрансферазы обладают субстратной специфичностью к разным аминокислотам. В тканях человека более 10 разных аминотрансфераз.
Топовые ферменты.
— аланиаминотрансфераза (АЛТ);
— глутамат-пируватаминотрансфераза (ГПТ);
— аспартатаминотрансфераза (АСТ);
— по обратной реакции глутама-оксалоацетатаминотрансфераза (ГОТ).

В переносе аминогруппы активное участие принимает кофермент трансаминаз пиридоксальфосфат, производное витамина В6, который процессе реакции обратимо превращается в пиридоксаминфосфат.

Биологическая роль — ОЧЕНЬ важная. Трансаминирование есть заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих альфа-кетокислот, если они НУЖНЫ, НЕОБХОДИМЫ клеткам в данных момент. Также трансаминирование это первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Общее число аминокислот в лектке не меняется.

Определение трансаминаз в сыворотке крови. Принцип метода, диагностическое значение.

Ладно, это есть в методичке, но краткий пересказ предыдущих эпизодов.
Аминотрансферазы — ферменты, катализирующие межмолекулярный перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Наибольшее значение имеет определение активности 2-х ферментов: аспартатаминотрансферазы (АсАТ) и аланинаминотрансферазы (АлАТ). Их много, они везде.

Всего капитально два метода:
1. С использованием стандартных реактивов. В результате реакции пировиноградной кислоты получается… субстанция коричневого-фиолетового цвета.
2. Унифицированный метод.
— Определение активности аспартатаминотрансферазы.
Основан на определении скорости образования НАД за счет окисления НАД+Н. В результате реакции уменьшается оптическая плотность растора.
— Определение активности аспартатаминотрансферазы.
Основан на определении скорости образования НАД за счет окисления НАД+Н. В результате реакции уменьшается оптическая плотность растора.

Диагностическое значение:
Определение активности АсАТ и АлАТ широко используется для диагностики болезней печени и заболеваний сердца.
Актиность АлАТ увеличивается при обострении хронического гепатита, при токсическом поражение сердца.
Активность АсАТ возрастанет при гипертонических кризах, инфарктах.



Источник: studopedia.net


Добавить комментарий